Descubren posible talón de Aquiles en una enzima del SARS que debilita el covid 19

Los resultados del estudio abren la puerta para usar protocolos de detección masiva de moléculas que permitan identificar potentes inhibidores de la protesta principal del SARS-CoV-2.

El virus que causa covid-19 podría tener un talón de Aquiles en su interior: una enzima indispensable para su supervivencia y sobre la que ahora se conocen nuevos detalles, lo que puede servir para el desarrollo de fármacos, según un estudio que publica este martes la revista Chaos.

El científico español Ernesto Estrada, eu trabaja en el Instituto Univeristario de Matemáticas y aplicaciones de la Universida de Zaragoza (al norte de España) firma este estudio centrado en la protesa principal del coronavirus.

Esta proteasa principal sería «como el aparato digestivo, la que realiza la transforamción de las poliproteínas en el virus», Explica estrada.

También explica Estrada que ha descubierto un aumento importante en la sensibilidad de la proteasa principal del SARS-Cov-2 frente a pequeñas alteraciones que puedan cambiar su estructura, en comparación con la del coronavirus SARS-CoV-1, que apareció entre 2002 y 2003.

El científico estudió cómo podría usarse ese aumento de la sensibilidad para que inhibidores de la proteasa (moléculas orgánicas, medicamentos o nuevos compuestos químicos) pudieran atacarla, ya que sin ella el virus no puede sobrevivir.

Los resultados del estudio abren la puerta para usar protocolos de detección masiva de moléculas que permitan identificar potentes inhibidores de la proteasa principal del SARS-CoV-2 y,por consiguiente para el desarrollo de nuevos medicamentos.

La proteasa principal en los coronavirus no suele cambiar tanto como puede hacerlo la proteína Spike (S), que es la que usan estos virus para introducirse en la células humanas, «Esa es una de la ventajas de atacarla», dice Estrada. La otra es queno existe una proteasa semejante en los humanos, por que la espcificidad de los fármacos puede ser muy significativa.

Estrada analizó de cerca la proteasa principal del SARS-CoC-2, lo que le permitió descubrir diferencias con las del SARS-CoV-1, a peresa de que ambas tienen un 96% de semejanza en sus secuencias de aminoácidos.

Usando técnicas matemáaticas estándares, estas diferencias sutiles son imperceptibles por lo que tuvo que usar técnicas más avanzadas desarrolladas por él y su equipo hace un par de años.

El investigador español tiene experiencia en el análisis matemático de redes, por eso decidió tratar esa enzima como si de una red se tratara, y para ello, representó su estructura de una manera matemática, en la que cada uno de sus 303 aminoácidos es un nodo y la interacción física entre ellos es representada con artistas.

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